Informacje o tematyce badawczej realizowanej w Katedrze Chemii Biomedycznej
Problematyka wykładu specjalizacyjnego "Synteza peptydów"
- Właściwości fizykochemiczne aminokwasów.
- Aminokwasy kodowane (białkowe) i niekodowane.
- Struktura i właściwości wiązania peptydowego.
- Osłony grupy karboksylowej.
- Osłony grupy aminowej.
- Osłony grup funkcyjnych łańcuchów bocznych.
- Tworzenie wiązania peptydowego.
- Preaktywacja i aktywacja in situ.
- Synteza klasyczna peptydów w roztworze.
- Zastosowanie syntezy „krok, po kroku”, łączenie fragmentów peptydowych.
- Zastosowanie pełnej syntezy grup funkcyjnych łańcuchów bocznych, strategia z zastosowaniem minimalnej osłony grup funkcyjnych łańcuchów bocznych.
- Synteza na nośniku stałym. „Chemia Boc” i „chemia Fmoc” syntezy peptydów na nośniku stałych.
- Struktura i charakterystyka najczęściej stosowanych nośników w syntezie peptydów.
- Typowe pochodne aminokwasowe używane w syntezie na nośniku stałym.
- Dobór nośnika stałego.
- Synteza manualna, półautomatyczna i automatyczna peptydów.
- Monitoring reakcji acylowania w syntezie na nośniku stałym.
- Odszczepianie peptydów od nośnika stałego, ich izolacja i oczyszczanie.
- Reakcje uboczne w syntezie peptydów.
- „Trudne” sekwencje peptydów i „trudne” reszty aminokwasowe.
- Projektowanie syntezy peptydów.
- Rozwiązywanie podstawowych problemów pojawiających się w trakcie syntezy.
- Podstawowe techniki analityczne stosowane do oznaczania składu aminokwasowego, sekwencji i czystości peptydów.
Problematyka wykładu monograficznego "Wybrane zagadnienia chemii peptydów; cz. I i cz. II"
- Podział peptydów i białek
- Rola biologiczna peptydów i białek
- Wiązanie peptydowe
- Struktura II-, III- oraz IV-rzędowa białek
- Rodzaje oddziaływań stabilizujących struktury przestrzenne peptydów i białek
- Zwijanie białek in vitro or in vivo
- Mechanizmy zwijania białek
- Agregacja białek
- Fibryle amyloidowe peptydów i białek
- Węzły w białkach
- Zastosowanie podstawowych technik spektroskopowych, tj.: spektropolarymetrii dichroizmu kołowego (CD), spektroskopii w podczerwnieni (FTIR),spektrometrii mas (MS), spektroskopii NMR, fluorescencji, spektrometrii mas (MS) oraz mikro-kalorymetrii różnicowej (DSC)) w badaniachfizykochemicznych biomolekuł.
- Zastosowanie technik spektroskopowych do oznaczania struktury przestrzennej peptydów i białek.
- Fizykochemiczne metody śledzenia zmian konformacyjnych peptydów i białek - wybrane przykłady białek
Seminarium magisterskie
- Wystąpienia ustne w formie prezentacji multimedialnej prezentujące zagadnienia związane z podstawami teoretycznymi realizowanego projektu dyplomowego
- Dyskusja w nawiązaniu do przedstawionej prezentacji
Pracownia magisterska - zajęcia laboratoryjne
Studenci, indywidualnie lub w grupach (parach), realizują projekty o tematyce związanej z profilem naukowym poszczególnych Pracowni i zainteresowaniami naukowymi opiekuna naukowego pracy.