Dydaktyka | Wydział Chemii

Dydaktyka

CHEMIA ORGANICZNA

Prowadzący: prof. dr hab. Bernard Lammek, dr hab. Adam Prahl, prof. UG; mgr Aleksandra Walewska; dr Dariusz Sobolewski; mgr Izabela Małuch

Nomenklatura chemiczna, elektronowa budowa związków organicznych, orbitale atomowe i molekularne, hybrydyzacja, izomeria (konstytucyjna, stereoizomeria). Alkany, cykloalkany, alkeny, alkiny: otrzymywanie i reaktywność. Substytucja rodnikowa, addycja do wiązań wielokrotnych. Struktura i trwałość rodników oraz karbokationów, przegrupowanie karbokationów. Skonjugowane dieny, rezonans. Addycja elektrofilowa do alkinów. Stereochemia: centra chiralne, enancjomery, diastereoizomery, związki mezo, mieszaniny racemiczne i ich rozdział. Analiza konformacyjna cykloheksanu. Związki aromatyczne. Kryterium aromatyczności. Aromatyczne podstawienie elektrofilowe. Izomeria wielopodstawionych związków aromatycznych. Mechanizm nukleofilowej substytucji związków aromatycznych. Policykliczne węglowodory aromatyczne. Alkohole, fenole, etery i epoksydy, synteza i reaktywność. Reakcje z halogenkami alkilowymi, dehydratacja, reakcje z metalami, utlenianie, acylowanie. Substytucja nukleofilowa: Sn1 i Sn2. Reakcje eliminacji: E1 i E2 - mechanizm i stereochemia. Aldehydy i ketony. Struktura i właściwości grupy karbonylowej. Addycja nukleofilowa wody, alkoholi, amin i związków Grignarda do grupy karbonylowej. Kondensacja aldolowa, reakcja Cannizzaro, reakcja Wittiga. Kwasy karboksylowe i ich pochodne. Synteza kwasów karboksylowych i ich reaktywność. Reakcje estryfikacji, tworzenie halogenków kwasowych, bezwodników, amidów i in. Substytucja w grupie acylowej. Tautomeria keto-enolowa. Wykorzystanie acetylooctanu etylu i malonianu dietylu w syntezie organicznej. Reakcje kondensacji np.: aldolowa, Claisena, addycja Michaela i podobne reakcje. Aminy, zasadowość i nukleofilowość. Synteza i reakcje amin. Związki heterocykliczne. Budowa i nomenklatura. Reakcje z odczynnikami elektrofilowymi i nukleofilowymi, utlenianie i redukcja, właściwości kwasowo-zasadowe. Związki fosforoorganiczne, halogenokwasy i hydroksykwasy, aminokwasy i peptydy.
 

AKTYWNOŚĆ BIOLOGICZNA I SYNTEZA GLIKOPEPTYDÓW I ICH REKURSORÓW

Prowadzący: dr hab. Adam Prahl, prof. UG

Charakterystyka aminokwasów i cukrów, synteza peptydów, glikokoprotein i prostych związków cukrowych, charakterystyka metod służących do oczyszczania i identyfikacji biomolekuł (chromatografia, elektroforeza, spektroskopia IR, UV-VIS, NMR, spektrometria mas), rola i funkcje peptydów, białek, cukrów i glikokoprotein w organizmie, charakterystyka wybranych peptydów i cukrów. Podstawowe typy cukrów i peptydów, wprowadzenie odpowiednich osłon do cukrów i peptydów w celu otrzymania wymaganych prekursorów glikopeptydów, rodzaje reakcji chemicznych prowadzących do otrzy-mywania glikoprotein, metody analizy i separacji glikopeptydów.

 

METODY SYNTEZY ORA WŁAŚCIWOŚCI BIOCHEMICZNE PROTEIN I GLIKOPROTEIN

Prowadzący: dr hab. Adam Prahl, prof. UG

Białkowe i niebiałkowe aminokwasy – ich nazewnictwo, klasyfikacja oraz właściwości fizykochemiczne (rozpuszczalność, temperatura topnienia, właściwości kwasowo-zasadowe, właściwości spektroskopowe). Osłony grup funkcyjnych oraz grup łańcuchów bocznych (metody wprowadzania i usuwania, ortogonalność osłon). Metody tworzenia wiązania peptydowego - odczynniki stosowane do sprzęgania reszt aminokwasowych. Taktyka i strategia syntezy peptydów. Planowanie syntezy peptydów – zastosowanie automatyzacji i nowinek technicznych. Synteza peptydów w roztworze i na nośniku stałym. Problemy związane z syntezą peptydów (reakcje uboczne, racemizacja) i metody ich zapobiegania. Syntezy nietypowych aminokwasów, fragmentów imitujących wiązanie peptydowe oraz wprowadzanie do cząsteczek peptydów fragmentów ograniczających swobodę konformacyjną. Przegląd i omówienie właściwości biochemicznych wybranych polipeptydów i glikoprotein naturalnych. rola i funkcje peptydów, białek i glikokoprotein w organizmie. Wykorzystanie rentgenografii strukturalnej do określania struktur makromolekuł. Wykorzystanie elektroforezy kapilarnej do analizy i identyfikacji zwiazków chemicznych, w szcególności o charakterze peptydowym.
 

SPEKTROSKOPIA CHEMICZNA (zajęcia prowadzone w Katedrze Chemi Teoretycznej)

Prowadzący: dr Emilia Sikorska

Wprowadzenie teoretyczne i praktyczne do podstawowych technik: a) spektrometrii mas (MS); b) absorpcjometrii elektronowej i oscylacyjnej (IR); oraz c) spektroskopii magnetycznego rezonansu jądrowego (NMR). MS: jonizacja elektronami i jonizacja chemiczna (odpowiednio, EI i CI), aparatura, rodzaje rozpadów i przegrupowań w cząsteczkach organicznych, charakterystyka jonów fragmentacyjnych, izotopy, przykładowe widma MS związków organicznych. IR: promieniowanie elektromagnetyczne, widmo spektroskopowe a efekt molekularny, oscylator harmoniczny i anharmoniczny, reguły wyboru, rodzaje i klasyfikacja drgań w cząsteczkach chemicznych, aparatura w IR, powstawanie widm IR – Transformacja Fouriera, analiza prostych widm IR związków organicznych; NMR: podstawy fizyczne rezonansu jąder izotopów 1H i 13C (I = 1⁄2), Akwizycja sygnału FID-transformacja Fouriera, przesunięcie chemiczne, stała sprzężenia, widmo 1H i 13C NMR i zawarte w nim informacje strukturalne, aparatura, analiza widm NMR prostych związków organicznych.

Treść ostatnio zmodyfikowana przez: Emilia Sikorska
Treść wprowadzona przez: Emilia Sikorska
Ostatnia modyfikacja: 
sobota, 15 marca 2014 roku, 20:55