Pracownia magisterska

Informacje o tematyce badawczej realizowanej w Katedrze Chemii Biomedycznej

Problematyka wykładu specjalizacyjnego "Synteza peptydów"

  • Właściwości fizykochemiczne aminokwasów.
  • Aminokwasy kodowane (białkowe) i niekodowane.
  • Struktura i właściwości wiązania peptydowego.
  • Osłony grupy karboksylowej.
  • Osłony grupy aminowej.
  • Osłony grup funkcyjnych łańcuchów bocznych.
  • Tworzenie wiązania peptydowego.
  • Preaktywacja i aktywacja in situ.
  • Synteza klasyczna peptydów w roztworze.
  • Zastosowanie syntezy „krok, po kroku”, łączenie fragmentów peptydowych.
  • Zastosowanie pełnej syntezy grup funkcyjnych łańcuchów bocznych, strategia z zastosowaniem minimalnej osłony grup funkcyjnych łańcuchów bocznych.
  • Synteza na nośniku stałym. „Chemia Boc” i „chemia Fmoc” syntezy peptydów na nośniku stałych.
  • Struktura i charakterystyka najczęściej stosowanych nośników w syntezie peptydów.
  • Typowe pochodne aminokwasowe używane w syntezie na nośniku stałym.
  • Dobór nośnika stałego.
  • Synteza manualna, półautomatyczna i automatyczna peptydów.
  • Monitoring reakcji acylowania w syntezie na nośniku stałym.
  • Odszczepianie peptydów od nośnika stałego, ich izolacja i oczyszczanie.  
  • Reakcje uboczne w syntezie peptydów.
  • „Trudne” sekwencje peptydów i „trudne” reszty aminokwasowe.
  • Projektowanie syntezy peptydów.
  • Rozwiązywanie podstawowych problemów pojawiających się w trakcie syntezy.
  • Podstawowe techniki analityczne stosowane do oznaczania składu aminokwasowego, sekwencji i czystości peptydów.

Problematyka wykładu monograficznego "Wybrane zagadnienia chemii peptydów; cz. I i cz. II"

  • Podział peptydów i białek
  • Rola biologiczna peptydów i białek
  • Wiązanie peptydowe
  • Struktura II-, III- oraz IV-rzędowa białek
  • Rodzaje oddziaływań stabilizujących struktury przestrzenne peptydów i białek
  • Zwijanie białek in vitro or in vivo
  • Mechanizmy zwijania białek
  • Agregacja białek
  • Fibryle amyloidowe peptydów i białek
  • Węzły w białkach
  • Zastosowanie podstawowych technik spektroskopowych, tj.: spektropolarymetrii dichroizmu kołowego (CD), spektroskopii w podczerwnieni (FTIR),spektrometrii mas (MS), spektroskopii NMR, fluorescencji, spektrometrii mas (MS) oraz mikro-kalorymetrii różnicowej (DSC)) w badaniachfizykochemicznych biomolekuł.
  • Zastosowanie technik spektroskopowych do oznaczania struktury przestrzennej peptydów i białek.
  • Fizykochemiczne metody śledzenia zmian konformacyjnych peptydów i białek - wybrane przykłady białek

Seminarium magisterskie

  • Wystąpienia  ustne w formie prezentacji multimedialnej prezentujące zagadnienia związane z podstawami teoretycznymi realizowanego projektu dyplomowego
  • Dyskusja w nawiązaniu do przedstawionej prezentacji

 

Pracownia magisterska - zajęcia laboratoryjne

Studenci, indywidualnie lub w grupach (parach), realizują projekty o tematyce związanej z profilem naukowym poszczególnych Pracowni i zainteresowaniami naukowymi opiekuna naukowego pracy.

Pokaż rejestr zmian

Data publikacji: czwartek, 21. Maj 2015 - 22:22; osoba wprowadzająca: Aneta Szymańska Ostatnia zmiana: poniedziałek, 24. luty 2020 - 11:07; osoba wprowadzająca: Aneta Szymańska